 ПОЗНАВАТЕЛЬНОЕ Сила воли ведет к действию, а позитивные действия формируют позитивное отношение Как определить диапазон голоса - ваш вокал Игровые автоматы с быстрым выводом Как самому избавиться от обидчивости Противоречивые взгляды на качества, присущие мужчинам Вкуснейший "Салат из свеклы с чесноком" Натюрморт и его изобразительные возможности Применение, как принимать мумие? Мумие для волос, лица, при переломах, при кровотечении и т.д. Как научиться брать на себя ответственность Зачем нужны границы в отношениях с детьми? Световозвращающие элементы на детской одежде Как победить свой возраст? Восемь уникальных способов, которые помогут достичь долголетия Классификация ожирения по ИМТ (ВОЗ) Глава 3. Завет мужчины с женщиной
Оси и плоскости тела человека - Тело человека состоит из определенных топографических частей и участков, в которых расположены органы, мышцы, сосуды, нервы и т.д.
| Физико-химические свойства ферментов
Ферменты – это высокомолекулярные соединения, амфотерные электролиты белковой природы, характерными свойствами которых являются: - гидрофильность; - высаливание; - денатурация; - свойства коллоидных систем; - оптимум рН; - термолабильность, температурный оптимум от 0 до 45 оС; - высокая специфичность действия (абсолютная и относительная); - активация и ингибирование ферментов; - высокая каталитическая активность. Пути регуляции каталитической активности. Основу регуляции каталитической активности ферментов составляет их конформационная лабильность. Различают пять основных путей регуляции каталитической активности ферментов: I – путь ковалентной модификации. К этому пути относятся три направления: частичный протеолиз; ассоциация и диссоциация; фосфорилирование и дефосфорилирование. II – путь нековалентной модификации. Регуляция по типу обратной связи. III – ингибирование ферментов (обратимое и необратимое, конкурентное и неконкурентоное). IV – репрессия или индукция генов: изменение биосинтеза ферментов. В организме имеются вещества, которые, присоединяясь к белку – регулятору оперона, могут изменять скорость биосинтеза белков ферментов. Наблюдается либо усиление ферментов (индукция генов), либо замедление (репрессия генов). V – компартментализация ферментов (отделение) Данный способ направлен на снижение скорости процесса за счет разъединения субстрата с ферментами с помощью мембраны. Пищеварительные ферменты Пищеварительными протеолитическими ферментами называются ферменты, катализирующие процессы гидролиза пищевых веществ. Наиболее важными из них являются протеолитические ферменты. К ним относятся ферменты желудка и кишечника. Ферменты желудка Слизистая оболочка желудка, толщина которой 1,5–2,5 мм, покрыта слоем специальных железистых клеток, которые выделяют слизеподобный секрет. В более глубоких ее слоях расположены железы, состоящие из главных и обкладочных клеток. Эти железы вырабатывают желудочный сок, содержащий ферменты и соляную кислоту. В слизистой желудка образуются биологически активные вещества (гормон гастрин, олигопептиды), оказывающие возбуждающее действие на нейроны продолговатого мозга, в результате чего усиливается активность желудочных желез. Пепсин (от греч. pepsis – пищеварение) – протеиназа, входящая в состав желудочного сока, вырабатывается обкладочными клетками слизистой оболочки желудка. Молекула пепсина представляет собой одну полипептидную цепь, содержащую 327 аминокислотных остатков. Пепсин получают в виде белковых кристаллов. Молекулярная масса пепсина – Пепсин гидролизует белки, поли- и олигопептиды (основной субстрат – белок), в которых он гидролизует пептидные связи, образованные аминными группами ароматических аминокислот. Для пепсина оптимум рН – 1,5–2,5. Для определения активности пепсина используется метод Пятницкого (экспресс-метод), в основе которого лежит способность пепсина створаживать белок молока – казеиноген. Створаживание молочно-ацетатной смеси пепсином при рН 4,9 и температуре 25 0С происходит пропорционально его способности переваривать белок. За единицу активности пепсина принимают количество пепсина (мг), которое при рН 4,9–5,0 и температуре Гастриксин (от греч. gastros – желудок) – фермент, входящий в состав желудочного сока – является гидролазой, протеиназой. Вырабатывается слизистой желудка. Оптимум рН 3,5–4,0. Профермент – гастриксиноген. Активатором гастриксина являются ионы Н+ (HCl), субстратом – белки, продуктами гидролиза – полипептиды. Парапепсин. Парапепсин – фермент, входящий в состав желудочного сока. Относится к гидролазам. Вырабатывается обкладочными клетками слизистой оболочки желудка. Активируется ионами Н+ (HCl). Субстратом для парапепсина является белок гемоглобин, продуктами гидролиза – полипептиды. Желатиназа – гидролаза, присутствующая в желудочном соке. Гидролизует полипептид желатина. Химозин (от греч. chymos – сок) – протеиназа, вырабатываемая слизистой желудка. Другие названия фермента – реннин, сычужный фермент, лабфермент. Характерен для детского организма. Активатором являются ионы Н+, зимогеном – химозиноген, субстратом – белки молока. Получают из сычуга (четвертый отдел желудка теленка), который содержит сычужный фермент, створаживающий молоко. Сычуг применяют в качестве створаживающего средства при изготовлении сыров. Сычужный фермент превращает белок молока казеиноген в сгусток казеината кальция. Очищенный сычужный фермент получают в виде кристаллов, он обладает высокой каталитической активностью: одна часть фермента при рН 6,2 и температуре 37 0С свертывает 4 550 000 частей молока. Ферменты кишечника В кишечнике присутствуют ферменты, которые вырабатываются поджелудочной железой и слизистой кишечника. Панкреатический (поджелудочный) сок – пищеварительный сок поджелудочной железы, поступающий по протокам в кишечник. За сутки вырабатывается около 0,8 л панкреатического сока, который поступает в двенадцатиперстную кишку. Секреция поджелудочного сока начинается через Панкреатический сок является бесцветной прозрачной жидкостью, рН 7,8–8,7. Протеолитическими ферментами панкреатического сока являются трипсин, химотрипсин. Кишечный сок – это пищеварительный сок, выделяемый либеркюновыми железами слизистой оболочки кишечника. За сутки выделяется около 2 л кишечного сока. Кишечный сок – бесцветная мутноватая жидкость, рН > 7. В состав сока входят следующие протеолитические ферменты: карбоксипептидаза, аминопептидаза, дипептидаза. Кишечный сок содержит энтерокиназу, которая является активатором всех протеолитических ферментов кишечника, в первую очередь трипсина. Активация трипсина происходит в двенадцатиперстной кишке. Активированный трипсин в свою очередь является активатором всех протеолитических ферментов в полости двенадцатиперстной кишки. Трипсин (от греч. thrypsis – разжижение) – протеиназа, которая входит в состав панкреатического сока, который поступает по протокам в тонкий кишечник. Он относится к гидролазам. Молекулярная масса трипсина Трипсин гидролизует преимущественно пептидные связи, в которых участвует карбоксильная группа лизина или аргинина. Зимогеном трипсина является трипсиноген. В пищеварительном соке трипсин присутствует в виде профермента трипсиногена. Активаторами трипсина являются сам трипсин и энтерокиназа. В процессе активации от одной молекулы трипсина отщепляется одна молекула гексапептида. Химотрипсин (от греч. chymos – сок + thrypsis – разжижение) – пищеварительный протеолитический фермент, который входит в состав панкреатического сока. Проферментом химотрипсина является химотрипсиноген, активатором – энтерокиназа и сам трипсин. Химотрипсин относится к классу гидролаз, является протеиназой. Оптимум рН 7,8–8,2. Субстратом являются полипептиды, продуктами гидролиза – олигопептиды. Химотрипсин расщепляет пептидные связи между ароматическими аминокислотами, а также те связи, которые не были гидролизованы трипсином. Для активного центра химотрипсина характерно наличие остатков таких аминокислот, как серин, гистидин, аспаргиновая кислота. Карбоксипептидаза (карбоксиполипептидаза) – пищеварительная гидролаза, вырабатывается поджелудочной железой, входит в состав панкреатического сока. Субстратом для карбоксипептидазы являются олигопептиды, содержащие С-концевые аминокислоты – концевые аминокислоты, содержащие свободную группу –СООН. Карбоксипептидазы отщепляют С-концевые аминокислоты. Схема действия: COOH |
| R
Шифр карбоксипептидаз – КФ 3.4.12. Карбоксипептидаза А Аминопептидаза – пищеварительный гидролитический фермент, вырабатываемый слизистой кишечника, входит в состав кишечного сока. Катализирует отщепление N-концевых аминокислот – аминокислот, находящихся на конце полипептидной цепи и содержащих свободную аминогруппу. Шифр аминопептидаз КФ 3.4.11. Схема действия:
| |
|| O В природе широко распространена лейцинаминопептидаза |
Х – СО – NH – C – H
R R¢
H2N – CH – C NH – CH – C …